Аналітичні cookie допомагають нам розуміти, що працює в каталозі. Прийміть усі, відхиліть необов'язкові або оберіть категорії нижче. Політика конфіденційності
Рекомбінантний людський фактор росту гепатоцитів — дволанцюговий глікопротеїн ~90 кДа, єдиний відомий ліганд рецептора c-Met. Не пептид. Дослідницький реагент (RUO) для робіт з регенерації печінки, антифіброзу та c-Met-сигналінгу.
Фасування: 10 µg
Опублікованих аналізів ще немає.
Схема титрації · довідково
Інформація нижче наведена з відкритих джерел виключно в довідкових цілях. Не є порадою до дії чи інструкцією із застосування; продукція призначена лише для лабораторних досліджень і не для вживання людиною.
| Період / умова | Доза | Підвищення |
|---|---|---|
| Клінічна фаза I/II (в/в інфузія ~3 год, щодня 12–14 днів) | 0,6 мг/м² на добу | Єдина вивчена доза |
| Запланована ескалація у тому ж протоколі | до 1,2–2,4 мг/м² на добу | У дослідженні не досягнуто |
| Доклінічна довідка (щури, п/ш / в/м / в/в) | 0,25–2,5 мг/кг | Лише доклінічні дані |
Поділіться своїм досвідом
Відгуків ще немає. Розкажіть, як вам цей товар.
HGF (hepatocyte growth factor, фактор росту гепатоцитів) — єдиний відомий ліганд рецептора c-Met (MET) і один з ключових інструментів для дослідників регенерації тканин, антифіброзної тематики та сигналінгу проліферації клітин. За хімічною природою це не пептид і не аналог пептиду, а великий дволанцюговий глікопротеїн масою близько 90 кДа: α- і β-ланцюги, з'єднані дисульфідним містком, утворюються з неактивного одноланцюгового попередника (pro-HGF) шляхом протеолітичного розщеплення.
Структурно HGF приблизно на третину ідентичний плазміногену й несе чотири крингл-домени та домен, схожий на серинову протеазу. Проте цей протеазний домен каталітично неактивний — він втратив залишки каталітичної тріади. HGF є, по суті, каркасом протеази, який еволюція перепрофілювала на роль фактора росту.
Саме зв'язок з c-Met і робить HGF складним об'єктом: активація c-Met запускає програму «інвазивного росту» (проліферація, розсіювання клітин, морфогенез, ангіогенез), і та сама вісь є мішенню для онкологічних препаратів-інгібіторів.
Миші, позбавлені HGF або Met, гинуть внутрішньоутробно з дефектами плаценти, печінки та міграції м'язових попередників — це не тонкий модифікатор, а essential ген розвитку.
Статус розробки — чесно. У світі немає жодного схваленого агоніста HGF. Рекомбінантний білок як системний препарат майже непридатний: дуже короткий період напіввиведення в плазмі, сильне зв'язування з гепарансульфатами, швидкий печінковий кліренс і складне дороге виробництво глікозильованого дволанцюгового білка. Тому клінічна розробка пішла двома обхідними шляхами — генна терапія плазмідою, що кодує HGF (VM202/Engensis; фаза 2 позитивна, фаза 3 при діабетичній нейропатії не досягла первинної кінцевої точки), та локальна доставка рекомбінантного білка (інтратекальний KP-100IT при гострій травмі спинного мозку).
Детальний розбір механізму, доказової бази та обмежень — у монографії HGF. Суміжні напрями каталогу: загоєння та регенерація, зокрема B7-33 (антифіброзний аналог релаксину, інша рецепторна вісь — RXFP1) та ARA-290 (нейрорегенерація).
